Влияние катализатора на скорость химических реакций. Каталитические реакции: примеры. Гомогенный и гетерогенный катализ Какие витамины следует назначить больному с гипоэнергетическим состоянием, вызванным сердечно-сосудистым заболеванием, и почему

Вещества, которые участвуют в реакциях и увеличивают ее скорость, оставаясь к концу реакции неизменными, называются катализаторами.

Явление изменения скорости реакции под действием таких веществ называется катализом . Реакции, протекающие под действием катализаторов, называются каталитическими.

В большинстве случаев действие катализатора объясняется тем, что он снижает энергию активации реакции. В присутствии ката­лизатора реакция проходит через другие промежуточные стадии, чем без него, причем эти стадии энергетически более доступны. Иначе говоря, в присутствии катализатора возникают другие активированные комплексы, причем для их образования требуется меньше энергии, чем для образования активированных комплексов, возникающих без катализатора. Таким образом, энергия активации резко понижается: некоторые молекулы, энергия которых была недостаточна для активных столкновений, теперь оказываются активными.

Для ряда реакций промежуточные соединения изучены; как правило, они представляют собою весьма активные нестойкие продукты.

Механизм действия катализаторов связан с уменьшением энергии активации реакции за счет образования промежуточных соединений. Катализ можно представить следующим образом:

А + К = А...К

А...К + В = АВ + К,

где А...К - промежуточное активированное соединение.

Рисунок 13.5 - Изображение реакционного пути некаталитической A + B → AB реакции (кривая 1) и гомогенной каталитической реакции (кривая 2).

В химической промышленности катализаторы применяются весьма широко. Под влиянием катализаторов реакции могут уско­ряться в миллионы раз и более. В некоторых случаях под действием катализаторов могут возбуждаться такие реакции, которые без них в данных условиях практически не протекают.

Различают гомогенный и гетерогенный катализ .

В случае гомогенного катализа катализатор и реагирующие вещества образуют одну фазу (газ или раствор). В случае гетерогенного катализа катализатор находится в системе в виде самостоятельной фазы.

Примеры гомогенного катализа:

1) окисление SO 2 + 1/2O 2 = SO 3 в присутствии NO; NO легко окисляется до NO 2 , а NO 2 уже окисляет SO 2 ;

2) разложение пероксида водорода в водном растворе на воду и кислород: ионы Сг 2 О 2= 7 , WO 2- 4 , МоО 2- 4 , катализирующие разложение пероксида водорода, образуют с ним промежуточные соединения, которые далее распадаются с выделением кислорода.

Гомогенный катализ осуществляется через промежуточные реакции с катализатором, и в результате происходит замена одной реакции с высокой энергией активации несколькими, у которых энергии активации ниже, скорость их выше:

CO + 1/2O 2 = CO 2 (катализатор - пары воды) .

Широкое применение в химической промышленности находит гетерогенный катализ. Большая часть продукции, вырабатываемой в настоящее время этой промышленностью, получается с помощью гетерогенного катализа. При гетерогенном катализе реакция протекает на поверхности катализатора. Отсюда следует, что активность катализатора зависит от величины и свойств его поверхности. Для того чтобы иметь большую («развитую») поверхность, катализатор должен обладать пористой структурой или находиться в сильно раздробленном (высокодисперсном) состоянии. При практическом применении катализатор обычно наносят на носитель, имеющий пористую структуру (пемза, асбест и др.).

Как и в случае гомогенного катализа, при гетерогенном катализе реакция протекает через активные промежуточные соединения. Но здесь эти соединения представляют собой поверхностные соединения катализатора с реагирующими веществами. Проходя через ряд стадий, в которых участвуют эти промежуточные соединения, реакция заканчивается образованием конечных продуктов, а катализатор в результате не расходуется.

Все каталитические гетерогенные реакции включают в себя стадии адсорбции и десорбции.

Каталитическое действие поверхности сводится к двум факторам: увеличению концентрации на границе раздела и активированию адсорбированных молекул.

Примеры гетерогенного катализа:

2H 2 O = 2H 2 O + O 2 (катализатор – MnO 2 ,) ;

Н 2 + 1/2 О 2 = Н 2 О (катализатор - платина) .

Очень большую роль играет катализ в биологических системах. Большинство химических реакций, протекающих в пищеварительной системе, в крови и в клетках животных и человека, являются каталитическими.реакциями. Катализаторы, называемые в этом случае ферментами, представляют собою простые или слож­ные белки. Так, слюна содержит фермент птиалин, который катализирует превращение крахмала в сахар. Фермент, имеющийся в желудке, - пепсин - катализирует расщепление белков. В организме человека находится около 30 000 различных ферментов: каждый из них служит эффективным катализатором соответствующей реакции.

Белки - строительные материалы. Некоторые бактерии и все растения способны синтезировать все аминокислоты, из которых строятся белки, используя для этого неорганические вещества: азот и углекислый газ воздуха, водород, полученный при расщеплении воды (за счет энергии света), неорганические вещества почвы. Животные в процессе эволюции утратили способность осуществлять синтез десяти особенно сложных аминокислот, называемых незаменимыми. Они получают их в готовом виде с растительной и животной пищей. Такие аминокислоты содержатся в белках молочных продуктов (молоко, сыр, творог), в яйцах, рыбе, мясе, а также в сое, бобах и некоторых других растениях. В пищеварительном тракте белки расщепляются до аминокислот, которые всасываются в кровь и попадают в клетки. В клетках из готовых аминокислот строятся собственные белки, характерные для данного организма. Белки являются обязательным компонентом всех клеточных структур, и в этом состоит их важная структурная роль.

Белки-ферменты. В каждой живой клетке происходят непрерывно тысячи биохимических реакций. В ходе этих реакций идут расщепление и окисление поступающих извне питательных веществ. Полученную вследствие окисления энергию питательных веществ и продукты их расщепления клетка использует для синтеза необходимых ей разнообразных органических соединений. Быстрое протекание таких реакций обеспечивают биологические катализаторы, или ускорители реакций, - ферменты. Известно более тысячи разных ферментов. Все они белки.

Каждый фермент обеспечивает одну реакцию или несколько реакций одного типа. Например, жиры в пищеварительном тракте (а также внутри клеток) расщепляются специальным ферментом, который не действует на полисахариды (крахмал, гликоген) или на белки. В свою очередь, фермент, расщепляющий только крахмал или гликоген, не действует на жиры. Каждая молекула фермента способна осуществлять от нескольких тысяч до нескольких миллионов одинаковых операций в минуту. В ходе этих реакций фермент не расходуется. Он соединяется с реагирующими веществами, ускоряет их превращения и выходит из реакции неизмененным.

Ферменты выполняют работу наилучшим образом только при оптимальной температуре (например, у человека и теплокровных животных при 37°С) и определенной концентрации ионов водорода в среде.

Процесс расщепления или синтеза любого вещества в клетке, как правило, разделен на ряд химических операций. Каждую операцию выполняет отдельный фермент. Группа таких ферментов составляет своего рода биохимический конвейер.

Регуляторные белки. Известно, что в специализированных клетках животных и растений производятся специальные регуляторы физиологических процессов - гормоны. Часть гормонов (но не все) животных и человека являются белками. Так, белковый гормон инсулин (гормон поджелудочной железы) активирует захват клетками молекул глюкозы и расщепление или запасание их внутри клетки. Если не хватает инсулина, то глюкоза накапливается в крови в избытке. Клетки без помощи инсулина не способны ее захватить - они голодают. Именно в этом причина развития диабета - болезни, вызываемой недостатком инсулина в организме.

Гормоны выполняют важнейшую функцию в организме, управляя активностью ферментов. Так, инсулин активирует в клетках печени фермент, синтезирующий из глюкозы другое органическое вещество - гликоген, и ряд других ферментов.

Белки - средства защиты. На попадание бактерий или вирусов в кровь животных и человека организм реагирует выработкой специальных защитных белков - антител. Эти белки связываются с чужеродными для организма белками возбудителей заболеваний, чем подавляется их жизнедеятельность. На каждый чужеродный белок - антиген организм вырабатывает специальные «антибелки» - антитела.

ИЛЬЯ ИЛЬИЧ МЕЧНИКОВ (1845-1916) - русский биолог, один из основоположников сравнительной патологии, эволюционной эмбриологии. Открыл явление фагоцитоза. Создал клеточную теорию иммунитета. Лауреат Нобелевской премии.

Антитела обладают удивительным свойством: среди тысяч разнообразных белков они узнают только свой антиген и только с ним реагируют. Такой механизм сопротивления возбудителям заболеваний называют иммунитетом. Помимо антител, растворенных в крови, имеются антитела на поверхности специальных клеток, которые узнают и захватывают чужеродные клетки. Это клеточный иммунитет, обеспечивающий в большинстве случаев и уничтожение вновь возникающих раковых клеток.

Чтобы предупредить заболевание, людям и животным вводят ослабленные или убитые бактерии либо вирусы (вакцины), которые не вызывают болезнь, но заставляют специальные клетки организма производить антитела против этих возбудителей. Если через некоторое время болезнетворная неослабленная бактерия или вирус попадают в такой организм, они встречают прочный защитный барьер из антител. Миллионы человеческих жизней спасены вакцинацией против оспы, бешенства, полиомиелита, желтой лихорадки и других болезней.

Белки - источник энергии. Белки могут служить источником энергии для клетки. При недостатке углеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. Освободившаяся при этом энергия используется на поддержание процессов жизнедеятельности организма.

1. Охарактеризуйте строение молекул белков в связи с их функциями в клетке.
2. Объясните, почему реакции, катализируемые ферментами, за висят от pH и от температуры.
3. Объясните биологическое значение вакцинации.

Объясните, почему протеолитические ферменты и дезоксирибонуклеаза используются для лечения гнойных ран:

а) Какие реакции катализируют эти ферменты

б) Как изменится вязкость гнойного содержимого, если она зависит от концентрации макромолекул в его составе

в) Можно ли для очищения ран от гноя использовать пепсин, а также коллагеназу и гиалуронидазу.

а) Протеолитические ферменты расщепляют пептидные связи, образованные определёнными аминокислотами. К протеолитическим ферментам относятся пепсин, трипсин, химотрипсин.

Пепсин, химотрипсин, трипсин являются эндопептидазами, то есть действуют на пептидные связи, удалённые от концов пептидной цепи.

Дезоксирибонуклеаза (ДНК-аза) и рибонуклеаза (РНК-аза) панкреатического сока принимают участие в расщеплении нуклеиновых кислот. Они являются эндонуклеазами и гидролизуют макромолекулы до олигонуклеотидов.

б) Так как вязкость гнойного содержимого зависит от концентрации макромолекул в его составе, значит при дейсвтии протеолитических ферментов и ДНК-азы вязкость уменьшится.

в) Пепсин не используется для лечения гнойных ран, так как оптимум pH пепсина равен 1,0-2,5, что соответствует pH желудка, поэтому пепсин используется в зместительной энзимотерапии при ахимии, гипо- и -анацидных гастритах.

Протеолитические ферменты (трипсин, химотрипсин) применяют при местном воздействии для обработки гнойных ран с целью расщепления белков погибших клеток, для удаления сгустков крови или вязких секретов при воспалительных заболеваниях дыхательных путей (pH ~7,0).

Ферментные препараты РНК-азу и ДНК-азу используют в качестве противовирусных препаратов при лечении аденовирусных конъюнктивитов.

Гиалуронидазу нельзя использовать для очищения ран от гноя. Она разрушает полисахаридные цепи. Из внеклеточного пространства гликозаминогликаны поступают в клетку по механизму эндоцитоза и заключаются в эндоцитозные пузырьки, которые затем сливаются с лизосомами. Лизосомальные гидролазы обеспечивают постепенное полное расщепление гликозаминогликанов до мономеров. В результате микроорганизмы попадают в межклеточное вещество, а затем в ткани организма, что приводит к гнойной инфекции. Гиалуронидаза используется для рассасывания рубцов подкожно и внутримышечно.

Коллагеназа используется в медицинской практике для лечения ожоговой болезни в хирургии и для лечения гнойных заболеваний глаз в офтальмологии. Существует два типа коллагеназ: 1. Тканевая коллагеназа участвует в катаболизме коллагена. 2. Бактериальная коллагеназа синтезируется некоторыми микроорганизмами. Расщепляет пептидную цепь коллагена более чем в 200 местах. Разрушаются соединительнотканные барьеры в организме человека, что обеспечивает инвазию микроорганизма и способствует возникновению и развитию газовой гангрены. Сам возбудитель не содержит коллагена и, поэтому не подвержен действию коллагеназы.

Цель:

1. Сформулировать знания о химическом составе, образовании и строении белков.
2. Дать характеристику основным структурам белковых молекул.
3. Сформировать знания о важнейших свойствах и функциях белков.
4. Провести лабораторную работу по наблюдения расщепления пероксида водорода ферментом каталазой.

Оборудование:

• демонстрационный материал,
• конструктор молекул,
• таблица “Строение белковых молекул”,
• отрезок провода длиной около 50 см,
• оборудование для практического опыта: 6 пробирок (в 1 и 2 кусочки сырого мяса, в 3 и 4 кусочки сырого картофеля, в 5 и 6 отварной картофель),
• перекись водорода.

Ход урока

1. Организационный момент

Учитель объявляет тему урока, говорит о целеобразности проведения интегрированного урока для изучения этой темы.

2. Актуализация знаний

Учитель контролирует работу в группах и затем, во время обсуждения, дополняет сообщения учащихся. Обсуждение строится следующим образом:

1. Состав, строение и образование белковых молекул.

Объяснение учителя химии из каких атомов, молекул строятся молекулы полипептидов. Разнообразие белковых молекул, их химические свойства с точки зрения молекул. Затем ребята первой группы демонстрируют сборку молекулы полипептида из АК, во время реакции конденсации. Учитель записывает на доске, учащиеся - в тетрадях схему полипептидной связи.

2. Структура белковой молекулы (материал подготовлен учащимися)

Ребята второй группы демонстрируют с помощью куска проволоки механизм образования 1,2,3,4 структуры белка. В тетрадь записываются схемы структуры белка и типы химических связей, которые поддерживают эти структуры.

3. Свойства и назначение белков (материал подготовлен учащимися)

Ребята третьей группы делают сообщение, которое подготовили, пользуясь дополнительной литературой. Учитель дополняет сообщение ребят, подчеркивает значимость белков в органическом мире. В тетрадь записываются эти сведения.

4. Выполнение лабораторной работы

Цель: Работа выполняется демонстрационно. Результаты и выводы записываются в лист-отчет, который сдается вместе с тетрадью в конце урока.

3. Обобщение и контроль знаний

Проводятся поэтапно, после обсуждения каждого блока темы.

4. Домашнее задание

Запись в тетради, параграф 3,4.

5. Задания

Задание №1

Строение белковой молекулы

1)Используя химический конструктор, построить фрагмент полипептида по схеме:

Условные обозначения (цвета фрагментов конструктора):

• C - черный
• H - белый
• O - красный
• N - зеленый
• R - серый

2) Используя подсказку сформулировать определение понятия “белок”.

Аминокислота – дипептид – полипептид - БЕЛОК

Задание №2

Строение пространственной структуры белка

1) Прочитайте информацию о строении структуры белка (из дополнительных источников), используя проволоку, покажите процесс перехода из 1-ой во 2, 3, 4 структуры белка и обратно. Дайте определение денатурации и ренатурации, условия этих процессов.

2) Какие связи стабилизируют вторичную, третичную и четвертичную структуру белка.

Задание №3

1) Используя дополнительную литературу, выпишите, какие функции выполняют белки.

2) Чем вызывается необходимость присутствия в пище витаминов.

3) Что является “ключом”, а что – “замком” в фермент-субстратном комплексе, согласно гипотезе Фишера.

Задание №4

Выполнение практической работы и объяснение ее результатов.

Ход выполнения:

Прилейте по 2 мл H 2 O 2 (пероксида водорода) в пробирки с кусочками сырого мяса, с сырым и вареным картофелем. Наблюдайте выделение пузырьков газа. Объясните наблюдаемые явления.

1. Объясните, почему реакции, катализируемые ферментами, зависят от pH, от температуры?
2. Как зависит скорость реакции от концентрации субстрата и фермента?

Структура белковой молекулы

Кроме последовательности аминокислот полипептида (первичной структуры), крайне важна трёхмерная структура белка, которая формируется в процессе сворачивания (фолдинга (от англ. folding ), то есть сворачивание). Трёхмерная структура формируется в результате взаимодействия структур более низких уровней. Выделяют четыре уровня структуры белка:

Первичная структура - последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы - сочетания аминокислот, важных для функции белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним можно предсказать функцию неизвестного белка.

Вторичная структура - локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями и гидрофобными взаимодействиями. Ниже приведены некоторые распространённые типы вторичной структуры белков:

Спирали - плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 4 аминокислотных остатка, спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L), хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глютаминовой кислоты, лизина, аргинина, близкорасположенные аспарагин, серин, треонин и лейцин могут стерически мешать образованию спирали, пролин вызывает изгиб цепи и также нарушает -спирали.

Листы (складчатые слои) - несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в -спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования -листов важны небольшие размеры R-групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин.

Третичная структура - пространственное строение полипептидной цепи - взаимное расположение элементов вторичной структуры, стабилизированное взаимодействием между боковыми цепями аминокислотных остатков. В стабилизации третичной структуры принимают участие:

• ковалентные связи (между двумя цистеинами - дисульфидные мостики);
• ионные (электростатические) взаимодействия (между противоположно заряженными аминокислотными остатками);
• водородные связи;
• гидрофобные взаимодействия.

Белки разделяют на группы согласно их трёхмерной структуре.

Четверичная структура - субъединичная структура белка. Взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.

Также выделяют:

Трёхмерную структуру белка - набор пространственных координат, составляющих белок атомов.

Субъединичную (доменную) структуру белка - последовательность участков белка, имеющих известную функцию или определённую трёхмерную структуру.

Функции белков в организме

Так же как и другие биологические макромолекулы (полисахариды, липиды) и нуклеиновые кислоты, белки - необходимые компоненты всех живых организмов, и участвуют в каждом внутреннем процессе клетки. Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения. Белки входят в состав клеточных структур - органелл или секретируются во внеклеточное пространство для обмена сигналами между клетками и гидролиза пищевых субстратов. Следует отметить, что классификация белков по их функции достаточно условна, потому что у эукариот один и тот же белок может выполнять несколько функций. Хорошо изученным примером такой многофункциональности служит лизил-тРНК-синтетаза - фермент из класса аминоацил-тРНК синтетаз, который не только присоединяет лизин к тРНК, но и регулирует транскрипцию нескольких генов.

Каталитическая функция

Наиболее хорошо известная роль белков в организме - катализ различных химических реакций. Ферменты - группа белков, обладающая специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации и репарации ДНК и синтезе РНК. Известно несколько тысяч ферментов; среди них такие, как например пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения. В процесс пострансляционной модификации некоторые ферменты добавляют или удаляют химические группы на других белках. Известно около 4000 реакций, катализируемых белками. Молекулы, которые присоединяются к ферменту и изменяются в результате реакции, называются субстратами.

Хотя ферменты обычно состоят из сотен аминокислот, только небольшая часть из них взаимодействует с субстратом, и еще меньшее количество - в среднем 3-4 аминокислоты, часто расположенные далеко друг от друга в первичной аминокислотной последовательности - напрямую участвуют в катализе. Часть фермента, которая присоединяет субстрат и содержит каталитические аминокислоты, называется активным центром фермента.

Структурная функция

Структурные белки, как своего рода арматура, придают форму жидкому внутреннему содержимому клетки. Большинство структурных белков являются филаментозными белками: например, мономеры актина и тубулина - это глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму. Коллаген и эластин - основные компоненты соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.

Защитная функция

Белки, входящие в состав крови, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов. Примерами первой группы белков служат фибриногены и тромбины, участвующие в свёртывании крови, а антитела (иммуноглобулин), нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки. Антитела, входящие в состав адаптативной иммунной системы, присоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам, и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения. Антитела могут секретироваться в межклеточное пространство или закрепляться в мембранах специализированных В-лимфоцитов, которые называются плазмоцитами. В то время как ферменты имеют ограниченное сродство к субстрату, поскольку слишком сильное присоединение к субстрату может мешать протеканию катализируемой реакции, стойкость присоединения антител к антигену ничем не ограничено.

Регуляторная функция

Многие процессы в организме регулируются небольшими белковыми молекулами, полипептидными гормонами и цитокинами. Примером таких белков служит, соответственно, инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови, и фактор некроза опухолей, который передаёт сигналы воспаления между клетками организма. На внутриклеточном уровне транскрипция генов управляется присоединением белков-активаторов и белков-репрессоров к регуляторным последовательностям генов. На уровне трансляции считывание многих мРНК также регулируется присоединением белковых факторов, а деградация РНК и белков также проводится специализированными белковыми комплексами. Важнейшую роль в регуляции внутриклеточных процессов играют протеинкиназы - ферменты, которые активируют или подавляют активность других белков путем присоединения к ним фосфатных групп.

Транспортная функция

Растворимые белки, участвующие в транспорте малых молекул, должны иметь высокое сродство (афинность) к субстрату, когда он присутствует в высокой концентрации, и легко его высвобождать в местах низкой концентрации субстрата. Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов.

Запасная (резервная) функция белков

К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений и яйцеклетках животных; белки третичных оболочек яйца (овальбумины) и основной белок молока (казеин) также выполняют, главным образом, питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма.

Рецепторная функция

Белковые рецепторы могут как находиться в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал, который с помощью конформационных изменений передаётся на другую часть молекулы, активирующую передачу сигнала на другие клеточные компоненты. У мембранных рецепторов часть молекулы, связывающаяся с сигнальной молекулой, находится на поверхности клетки, а домен, передающий сигнал, внутри.

Моторная и сократительная функции

Целый класс моторных белков, участвует как в макро-движениях организма, например, сокращении мышц (миозин), так и в активном и направленном внутриклеточном транспорте (кинезин, динеин). Динеины и кинезины проводят транспортировку молекул (так называемого карго) вдоль микротрубочек с использованием гидролиза АТФ в качестве источника энергии. Динеины переносят карго из цитоплазмы по направлению к центросоме, кинезины в противоположном направлении.

Лабораторный журнал

Дата

Лабораторная работа №

Фамилия, имя: класс:

Тема: Каталитическая активность ферментов в живых тканях

Цель: Сформировать знания о роли ферментов в клетках, закрепить умения проводить опыты и объяснять результаты работы

Оборудование: 3%-ый раствор пероксида водорода, пробирки, пинцет, ткани растений (кусочек сырого и вареного картофеля), ткани животных (кусочек сырого и вареного мяса).

Название и № опыта	Что брали?	Что делали?	Что наблюдали?	Выводы и уравнения реакции
1. Исследование сырого мяса	Кусочек сырого мяса, пероксид водорода	Капнули пероксид на кусочек сырого мяса
2. Исследование сырого картофеля	Кусочек сырого картофеля, пероксид водорода	Капнули пероксид на кусочек сырого картофеля
3. Исследование вареного картофеля	Кусочек вареного картофеля, пероксид водорода	Капнули пероксид на кусочек вареного картофеля
Вывод по работе:

1. В каких пробирках проявилась активность фермента и почему?

Ответ:

2. Как проявляется активность фермента в живых и мертвых тканях

Ответ:

3. Различается ли активность фермента в живых тканях растений и животных?

и подростковая гинекология

и доказательная медицина

и медицинскому работнику

Обратите внимание!

С 16:00 до 02:00 - 800 р/час.

Заметки на полях

Объясните почему реакции катализируемые ферментами зависят от ph

и подростковая гинекология

и доказательная медицина

и медицинскому работнику

Ферменты, будучи белками, обладают рядом характерных для этого класса органических соединений свойств, отличающихся от свойств неорганических катализаторов.

Таким образом, термолабильность, или чувствительность к повышению температуры, является одним из характерных свойств ферментов, резко отличающих их от неорганических катализаторов. В присутствии последних скорость реакции возрастает экспоненциально при повышении температуры (см. рис. 51).

Зависимость активности ферментов от pH среды

Из табл. 17 видно, что рН-оптимум действия ферментов лежит в пределах физиологических значений. Исключение составляет пепсин, pH-оптимум которого равен 2,0 (при pH 6,0 он не активен и не стабилен). Объясняется это функцией пепсина, поскольку в желудочном соке содержится свободная соляная кислота, создающая среду примерно этого значения pH. С другой стороны, pH-оптимум аргиназы лежит в сильно щелочной зоне (около 10,0); такой среды нет в клетках печени, следовательно, in vivo аргиназа функционирует, по-видимому, не в своей оптимальной зоне pH среды.

Ферменты обладают высокой специфичностью действия. По этому свойству они часто существенно отличаются от неорганических катализаторов. Так, мелкоизмельченные платина и палладий могут катализировать восстановление (с участием молекулярного водорода) десятков тысяч химических соединений различной структуры. Высокая специфичность ферментов обусловлена, как было упомянуто выше, конформационной и электростатической комплементарностью между молекулами субстрата и фермента и уникальной структурой активного центра фермента, обеспечивающими узнавание, высокое сродство и избирательность протекания одной какой-либо реакции из тысячи других химических реакций, осуществляющихся одновременно в живых клетках.

Абсолютной специфичностью действия называют способность фермента катализировать превращение только единственного субстрата. Любые изменения (модификации) в структуре субстрата делают его недоступным для действия фермента. Примером таких ферментов могут служить аргиназа, расщепляющая в естественных условиях (в организме) аргинин, уреаза, катализирующая распад мочевины, и др. (см. Обмен простых белков).

Факторы, определяющие активность ферментов

Здесь будут кратко рассмотрены факторы, определяющие скорость реакций, катализируемых ферментами, и более подробно будут изложены вопросы об активировании и ингибировании действия ферментов.

Следует учитывать, кроме того, значение скорости обратной реакции, которая может оказаться более существенной при повышении концентрации продуктов ферментативной реакции. Учитывая эти обстоятельства, при исследовании скорости ферментативных реакций в тканях и биологических жидкостях обычно определяют начальную скорость реакции в условиях, когда скорость ферментативной реакции приближается к линейной (в том числе при достаточно высокой для насыщения концентрации субстрата).

ВЛИЯНИЕ КОНЦЕНТРАЦИИ СУБСТРАТА И ФЕРМЕНТА

НА СКОРОСТЬ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ

Скорость любой ферментативной реакции непосредственно зависит от концентрации фермента. На рис. 55 представлена зависимость между скоростью реакции и повышающимися количествами фермента в присутствии избытка субстрата. Видно, что между этими величинами существует линейная зависимость, т. е. скорость реакции пропорциональна количеству присутствующего фермента.

Обратите внимание! Диагностика и лечение виртуально не проводятся! Обсуждаются только возможные пути сохранения вашего здоровья.

Стоимость 1 часа - 500 руб. (с 02:00 до 16:00, время московское)

С 16:00 до 02:00 - 800 р/час.

Реальный консультативный прием ограничен.

Ранее обращавшиеся пациенты могут найти меня по известным им реквизитам.

Заметки на полях

Остался неоцифрованным 3-й том МКБ. Желающие оказать помощь могут заявить об этом на нашем форуме

В настоящее время на сайте готовится полная HTML-версия МКБ-10 - Международной классификации болезней, 10-я редакция.

Желающие принять участие могут заявить об этом на нашем форуме

Уведомления об изменениях на сайте можно получить через раздел форума Компас здоровья - Библиотека сайта Островок здоровья

Выделенный текст будет отправлен редактору сайта.

не должна использоваться для самостоятельной диагностики и лечения, и не может служить заменой очной консультации врача.

Администрация сайта не несёт ответственности за результаты, полученные в ходе самолечения с использованием справочного материала сайта

Перепечатка материалов сайта разрешается при условии размещения активной ссылки на оригинальный материал.

© 2008 blizzard. Все права защищены и охраняются законом.

http://bono-esse.ru/blizzard/A/Chimia/Bio_chinija/Osnovnye_svojstva_fermentov.html

7.5. Изменение активности ферментов в зависимости от условий среды.

Влияние температуры . Ферментативные реакции могут происходить в интервале температур от 0 о С (точка замерзания воды) до 70-80 о С (тепловая денатурация белков высших организмов). При повышении температуры увеличиваются скорости химических реакций, в том числе и скорость образования фермент–субстратных комплексов, поэтому активность ферментов возрастает, вследствие чего происходит интенсификация процессов жизнедеятельности растений.

Однако в негидратированном (сухом) состоянии белки способны сохранять нативные свойства и при более высокой температуре, что используется в технологиях быстрого высушивания зерна и семян, без снижения их всхожести. Не происходит необратимой инактивации ферментов также и при замораживании растительных тканей. При понижении температуры ниже точки замерзания физиологической среды прекращается действие ферментов, однако при повышении температуры их каталитическая активность восстанавливается.

Влияние концентрации фермента и субстрата . Если в физиологической среде содержится много субстрата и мало ферментного белка, то скорость превращения субстрата в продукты реакции будет низкой, так как каждая молекула фермента способна катализировать превращение определенного количества субстрата в единицу времени. При увеличении числа ферментных молекул (т.е. концентрации фермента) в среде скорость ферментативной реакции будет возрастать до тех пор, пока достаточно субстрата для полной реализации молярной активности фермента. При дальнейшем увеличении концентрации фермента скорость реакции уже не возрастает. Следовательно, скорость ферментативной реакции пропорционально зависит от количества фермента в среде только при высокой концентрации субстрата.

Зависимость скорости ферментативной реакции (V) от концентрации субстрата может быть выражена уравнением:

Константа Михаэлиса выражает сродство фермента к субстрату и является важной характеристикой ферментного белка. Чем меньше константа Михаэлиса, тем выше молярная активность фермента и тем интенсивней происходит ферментативный катализ. Из приведенного выше уравнения можно определить значение константы Михаэлиса:

Km = [S] (¾¾ – 1); при V = ¾¾ Km = [S]

Следовательно константа Михаэлиса численно равна концентрации субстрата, при которой скорость реакции, катализируемой ферментом, достигает половину от максимальной.

Активаторы ферментов . Для поддержания молекулы фермента в активном состоянии необходимо наличие в среде определенных ионов и некоторых других соединений, называемыхактиваторами ферментов. Роль активаторов заключается в том, что они способны переводить в активное состояние определенные группировки в каталитическом центре молекулы фермента и таким образом участвовать в каталитическом действии ферментного белка. Так, например, протеолитические ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление белков, активируютсяHCN,H 2 S, а также веществами, содержащими сульфгидрильные группы (восстановленный глютатион, цистеин).

На каталитическую активность ферментов оказывает влияние ионный состав среды, способствующий формированию молекулами фермента и субстрата специфической пространственной структуры, которая позволяет этим молекулам активно взаимодействовать, в результате увеличивается скорость образования фермент-субстратного комплекса и в целом происходит ускорение ферментативной реакции.

Известны также ферменты, активность которых повышается в присутствии неорганических анионов: Cl‾,Br‾,I‾,H 2 PO 4 ‾ , НСО 3 ‾ и др. Так, активаторами амилаз, катализирующих гидролиз крахмала, являются ионы галогенов.

Таким образом, для проявления максимальной активности ферментов необходимо наличие в физиологической среде, в которой функционирует фермент, определенного набора специфических активаторов, содержащихся в оптимальной концентрации.

При обратимом ингибировании не происходит безвозвратной потери каталитической активности фермента, так как ингибитор не разрушает пространственной структуры ферментного белка и после отделения ингибитора от фермента активность последнего восстанавливается. Различают два вида ингибиторов, вызывающих обратимое ингибирование, -конкурентные инеконкурентные ингибиторы.

Следует отметить, что конкурентные ингибиторы не являются полными структурными аналогами субстрата, так как для связывания с ферментным белком ингибитору вполне достаточно, если он будет структурно совместим хотя бы с одним из участков связывания субстрата в активном центре фермента, а другая часть молекулы ингибитора может существенно отличаться от молекулы субстрата.

Хорошо изученный пример конкурентного ингибирования – действие малоновой кислоты на фермент сукцинатдегидрогеназу, катализирующий отщепление водорода от янтарной кислоты в цикле ди- и трикарбоновых кислот:

СН 2 СООН сукцинатдегидрогеназа СНСООН ½

янтарная кислота фумаровая кислота малоновая кислота

Фермент рибулозодифосфаткарбоксилаза, катализирующий присоединение СО 2 к первичному акцептору в цикле Кальвина (см. стр…), подвергается конкурентному ингибированию повышенной концентрацией О 2 . Кислород представляет собой структурный аналог СО 2 , поэтому может связываться с активным центром рибулозодифосфаткарбоксилазы и действует в этом случае как конкурентный ингибитор.

Неконкурентные ингибиторы не имеют структурной аналогии с субстратами и поэтому взаимодействуют не с участком связывания субстрата в активном центре фермента, а с другим участком ферментной молекулы, вызывая инактивацию каталитического центра. При этом ингибитор не вступает в конкурентное взаимодействие с субстратом и не препятствует связыванию субстрата в активном центре фермента, однако молекула субстрата не подвергается превращению, так как под влиянием ингибитора становятся неактивными группировки фермента, которые активируют субстрат. Поскольку при неконкурентном ингибировании субстрат и ингибитор связываются с разными участками молекулы фермента, действие такого ингибитора не ослабляется при увеличении концентрации субстрата в физиологической среде.

В процессе необратимого ингибирования молекула ингибитора образует прочную ковалентную связь с одной из группировок в активном центре фермента, в результате чего становится невозможным его каталитическое действие. В связи с тем, что образовавшееся соединение ингибитора с ферментом не разрушается и не диссоциирует в условиях физиологической среды, в которой функционирует фермент, то каталитическая активность фермента подавляется необратимо.

Фермент–SH + X–R ¾® фермент–S–R + HX,

где Х – атомы галогенов (Cl,I,Br,F).

Фосфорорганические соединения необратимо ингибируют ферменты, имеющие в активном центре гидроксильные группы аминокислоты серина. Взаимодействие одного из таких ингибиторов диизопропилфторфосфата с ферментом можно представить в виде следующей реакции:

В результате присоединения к молекуле фермента фосфорорганического радикала происходит блокирование активного центра фермента и очень сильное подавление его каталитической активности.

Все ферменты необратимо ингибируются катионами тяжелых металлов (Hg 2+ ,Pb 2+ ,Ag + , и мышьякаAs +), а также галогенопроизводными уксусной кислоты (трихлоруксусная, иодуксусная кислоты и др.), которые при соединении с сульфгидрильными группами (-SH) ферментного белка образуют нерастворимые соединения. Следует отметить, что все факторы, вызывающие денатурацию белков, неспецифически подавляют действие любого фермента, так как основу его составляет молекула белка.

Белковые ингибиторы эндогенные действия образуют неактивные комплексы с ферментами собственного организма и таким образом участвуют в регулировании определенных биохимических процессов в тканях и органах растений. Так, например, в процессе созревания зерновок злаковых растений в них усиливается синтез белковых ингибиторов амилаз и протеаз, катализирующих соответственно гидролиз крахмала и запасных белков, вследствие чего к концу созревания зерновок большая часть указанных ферментов связывается с белками – ингибиторами. Благодаря такому действию ингибиторов происходит накопление в зерне крахмала и запасных белков.

Для продолжения скачивания необходимо собрать картинку.