Связь между н и о называют пептидной. Что такое полипептид, строение цепи и пептидной связи. Характеристика пептидной связи
Каждый человек «выстроен» из белков. Независимо от пола, возраста или расы. А структурной единицей всех белков являются аминокислоты, соединенные между собой особым видом связей. Она настолько важна, что даже получила отдельное название — пептидная связь.
Ассоциации аминокислот могут называться по-разному в зависимости от того, сколько «кирпичиков» входит в их состав. Если вместе собрались не более 10 аминокислот, то это пептиды, если от 10 до 40, то речь идет о полипептиде, а если кирпичиков-аминокислот больше сорока, то это белок, структурная единица нашего организма.
Если говорить о теории, то строение пептидной связи — это соединение между собой α-аминогруппы (–NH 2) одной аминокислоты и α-карбоксильной (–СООН) группы другой. Подобные реакции соединения сопровождаются выделением молекул воды. Именно по такому принципу построены все белки, а значит, и каждый человек.
Если говорить о всей природе целиком, то в ней встречается около 300 аминокислот. Однако белки состоят всего из 20 α-аминокислот. И несмотря на такое их небольшое количество, белки есть разные, что обусловлено различным порядком соединения аминокислот в них.
Свойства самих аминокислот обуславливаются радикалом R. Он может быть и остатком жирной кислоты, и включать в себя ароматическое кольцо или гетероциклы. В зависимости от того, аминокислоты с какими радикалами образовали белок, он и будет показывать определенные физические свойства, а также химические свойства и физиологические функции, которые он будет выполнять в теле человека.
Свойства пептидной связи
Свойства пептидной связи и обуславливают ее уникальность. Среди них можно назвать:
Нужно сказать, что из всех аминокислот, нужных нам для жизни, одни вполне успешно синтезируются самим нашим организмом.
По одной из классификаций они называются заменимыми аминокислотами. А есть также 8 других, которые не могут возникнуть в теле человека никаким другим путем, кроме как с пищей. И третья группа совсем небольшая, всего 3 наименования: аргинин, гистидин и тирозин. Они в принципе образуются у нас, но количество настолько мало, что без помощи извне не обойтись никак. Их прозвали частично незаменимыми. Интересным является тот факт, что растения все эти аминокислоты вырабатывают сами.
Роль белков в организме
Какой бы орган или ткань в своем теле вы не назвали, он будет образован из белка. Они входят и в состав сердца, и крови, и мышц, и почек. У людей их около пяти миллионов различных видов, а по массе это будет выражаться в 15-20%.
Ни один из процессов у человека не проходит без участия протеинов. Это и обменные процессы, и переваривание пищи, и энергетические процессы. При помощи самых разнообразных белков также сможет должным образом защищать организм иммунитет, а также углеводы, жиры, витамины и микроэлементы будут усваиваться у человека так, как нужно.
Белки в нашем теле постоянно находятся «в движении». Одни из них распадаются на кирпичики-аминокислоты, другие из этих же кирпичиков образуются, формируя структуру органов и тканей. При употреблении пищи стоит учитывать, что важен не только сам факт употребления, а качественная характеристика продуктов. Большая часть аминокислот, главным образом поступившая с «неправильной» едой, попросту выведется из нас, не задерживаясь. А если будет таким образом утеряно много особо важных белков, таких как, к примеру, инсулин или гемоглобин, то потери со стороны здоровья могут быть непоправимыми.
Некоторые выбирают модные диеты, основанные на недостаточном потреблении белковой пищи. Прежде всего при этом начинает плохо усваиваться кальций. А это значит, что кости приобретают хрупкость, начнется процесс атрофии мышечной ткани. Затем, что особенно неприятно для девушек, начинает шелушиться кожа, ногти постоянно обламываются, а волосы выпадают клоками.
Пептиды – это природные или синтетические соединения, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных между собой пептидными (пептидный мостик), по своей сути, амидными связями.
Молекулы пептидов могут содержать неаминокислотную компоненту. Пептиды, имеющие до 10 аминокислотных остатков, называются олигопептидами (дипептиды, трипептиды и т.д.) Пептиды, содержащие более 10 до 60 аминокислотных остатков, относят к полипептидам . Природные полипептиды с молекуляроной массой более 6000 дальтон называют белками.
Номенклатура
Аминокислотный остаток пептида, который несет -аминогруппу, называют N -концевым , несущий свободную -карбоксильную группу – С-концевым. Название пептида состоит из перечисления тривиальных названий аминокислот, начиная с N-концевой. При этом суффикс «ин» меняется на «ил» для всех аминокислот, кроме С-концевой.
Примеры
Глицилаланин или Gly-Ala
б) аланил-серил-аспаргил-фенилаланил-глицин
или Ala – Ser – Asp – Phe – Gly. Здесь аланин N-концевая аминокислота, а глутамин – С-концевая аминокислота.
Классификация пептидов
1. Гомомерные – при гидролизе образуются только аминокислоты.
2. Гетеромерные – при гидролизе кроме -аминокислот, образуются неаминокислотные компоненты, например:
а) гликопептиды;
б) нуклеопептиды;
в) фосфопептиды.
Пептиды могут быть линейными или циклическими. Пептиды, в которых связи между аминокислотными остатками только амидные (пептидные), называются гомодетными. Если, кроме амидной группы, имеются сложноэфирные, дисульфидные группы пептиды называются гетеродетным. Гетеродетные пептиды, содержащие гидроксиаминокислоты называются пептолидами. Пептиды, состоящие из одной аминокислоты называются гомополиаминокислотами. Те пептиды, которые содержат одинаковые повторяющиеся участки (из одного или нескольких аминокислотных остатков), называют регулярными. Гетеромерные и гетеродетные пептиды называются депсипептидами .
Строение пептидной связи
В амидах связь углерод-азот является частично двоесвязанной вследствие р,-сопряжения НПЭ атома азота и -связи карбонила (длина связи С-N: в амидах - 0,132 нм, в аминах - 0,147 нм), поэтому амидная группа является плоской и имеет транс-конфигурацию. Таким образом, пептидная цепь представляет собой чередование плоских фрагментов амидной группы и фрагментов углеводородных радикалов соответствующих аминокислот. В последних вращение вокруг простых связей незатруднено, следствием этого является образование различных конформеров. Длинные цепи пептидов образуют -спирали и β-структуры (аналогично белкам).
Синтез пептидов
В процессе синтеза пептида должна образоваться пептидная связь между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминной группой другой аминокислоты. Из двух аминокислот возможно образование двух дипептидов:
Приведённые выше схемы являются формальными. Для синтеза, например, глицилаланина, необходимо провести соответствующие модификации исходных аминокислот (в данном пособии этот синтез не рассматривается).
Пептидная связь образуется при реакции аминогруппы одной аминокислоты и карбоксильной группы другой с выделением молекулы воды:
СН 3 -СН(NH 2)-COOH + CH 3 - СН(NH 2)-COOH → СН 3 -СН(NH 2)-CO-NH-(CH 3) СН-COOH + H 2 O
Связанные пептидной связью аминокислоты образуют полипептидную цепь. Пептидная связь имеет плоскостную структуру: атомы С, О и N находятся в sp 2 -гибридизации; у атома N имеется р-орбиталь с неподеленной парой электронов; образуется р-p-сопряженная система, приводящая к укорочению связи С-N (0,132 нм) и ограничению вращения (барьер вращения составляет ~63 кДж/моль). Пептидная связь имеет преимущественно транс -конфигурацию относительно плоскости пептидной связи. Подобное строение пептидной связи сказывается на формировании вторичной и третичной структуры белка. Пептидная связь ‒ жесткая, ковалентная, генетически детерминированная. В структурных формулах изображается в виде одинарной связи, однако на самом деле эта связь между углеродом и азотом носит характер частично двойной связи:
Это вызвано различной электроотрицательностью атомов С, N и O. Вокруг пептидной связи вращение невозможно, все четыре атома лежат в одной плоскости, т.е. компланарны. Вращение же других связей вокруг полипептидного остова достаточно свободно.
Первичная структура была открыта профессором Казанского университета А.Я. Данилевским в 1989 г. В 1913 году Э. Фишером были синтезированы первые пептиды. Последовательность аминокислот для каждого белка уникальна и закреплена генетически.
Трипептид: глицилаланиллизин
Для определения первичной структуры отдельной, химически гомогенной полипептидной цепи методом гидролиза выясняют аминокислотный состав: соотношение каждой из двадцати аминокислот в образце гомогенного полипептида. Затем приступают к определению химической природы концевых аминокислот полипептидной цепи, содержащей одну свободную NH 2 -группу и одну свободную СООН-группу.
Для определения природы N-концевой аминокислоты предложен ряд методов, в частности, метод Сэнжера (за его разработку Ф. Сэнжер был удостоен Нобелевской премии в 1958 г.). Этот метод основан на реакции арилирования полипептида 2,4-динитрофторбензолом. Раствор полипептида обрабатывают 2,4-динитрофторбензолом, который взаимодействует со свободной α-аминогруппой пептида. После кислотного гидролиза продукта реакции только одна аминокислота оказывается связанной с реактивом в виде 2,4-динитрофениламинокислоты. В отличие от других аминокислот она имеет желтый цвет. Ее выделяют из гидролизата и идентифицируют методом хроматографии.
Для определения С-концевой аминокислоты часто используют ферментативные методы. Обработка полипептида карбоксипептидазой, которая разрывает пептидную связь с того конца пептида, где содержится свободная СООН-группа, приводит к освобождению С-концевой аминокислоты, природа которой может быть идентифицирована методом хроматографии. Существуют и другие методы определения С-концевой аминокислоты, в частности, химический метод Акабори, основанный на гидразинолизе полипептида.
Полипептиды это белки, которые обладают повышенной конденсационной степенью. Они имеют широкое распространение среди организмов как растительного, так и животного происхождения. То есть здесь речь идет о компонентах, которые являются обязательными. Они отличаются чрезвычайным разнообразием, причем нет грани четкого характера между такими веществами и обычными белками. Если говорить о разнообразии таких веществ, то надо отметить что когда они формируются, в этом процессе участвуют не менее 20 аминокислот протеногенного типа, а если говорить о количестве изомеров, то их можно быть до бесконечности.
Именно поэтому молекулы белкового типа имеют столько возможностей, которые практически безграничны, когда речь идет об их полифункциональности. Так что, понятно почему белки называют основной всего живого, что есть на Земле. Белки называют ещё и одними из самых сложных веществ, которые когда либо были сформированы природой, также они очень уникальны. Так же, как и протеин, белки способствуют активному развитию живых организмов.
Если говорить максимально конкретно, то речь идет о веществах, которые представляют собой биополимеры, в основе которых лежат аминокислоты, содержащие не менее сотни остатков аминокислотного типа. Причем, здесь также есть деление – есть такие вещества, которые относятся к низкомолекулярной группе, они включает в себя всего несколько десятков остатков аминокислот, есть также вещества, которые относятся к высокомолекулярным группам, в них таких остатков существенно больше. Полипептид же это такое вещество, которое отличается действительно большим разнообразием в своей структуре и организации.
Группы полипептидов
Все эти вещества в условном порядке делятся на две группы, при таком делении принимаются во внимание особенности их структуры, которые оказывают непосредственное влияние на их функциональность:
- К первой группе можно отнести вещества, которые отличаются типичной белковой структурой, то есть сюда входит цепочка линейного типа и непосредственно аминокислоты. Они встречаются во всех живых организмах, причем, самый большой интерес здесь имеют вещества с повышенной активностью гормонального типа.
- Что касается второй группы, то здесь находятся те соединения, структура которых имеет не самые типичные для белков особенности.
Что представляет собой полипептидная цепь
Полипептидная цепь представляет белковую структуру в состав которой входят аминокислоты, все это имеет прочную связь соединениями пептидного типа. Если говорить о первичной структуре, то речь идет о простейшем уровне структуры молекулы белкового типа. Такая организационная форма отличается повышенной стабильностью.
Когда в клетках начинают образовываться пептидные связи, то первым делом активацию начинает группа карбоксильного типа одной аминокислоты, а уже потом начинает активное соединение с другой подобной группой. То есть полипептидные цепи характеризуются постоянно чередующимися фрагментами таких связей. Здесь есть целый ряд определенных факторов, оказывающих существенное влияние на форму структуры первичного типа, однако этим их влияние не ограничивается. Существует активное влияние на те организации такой цепи, которые имеют высший уровень.
Если говорить об особенностях такой организацинной формы, то они заключаются в следующем:
- происходит регулярное чередование структур, относящимся к жесткому типу;
- есть участки, которые обладают относительной подвижностью, они имеют возможность вращаться вокруг связей. Именно особенности такого рода оказывают влияние на то, каким образом полипептидная цепь укладывается в пространстве. Причем с пептидными цепями могут осуществляться разного рода организационные моменты под воздействием множества факторов. Может быть отсоединение одной из структур, когда пептиды формируются в отдельную группу и отделяются от одной цепи.
Белковая структура вторичного типа
Здесь речь идет о варианте цепной укладки таким образом, чтобы была организована упорядоченная структура, такое становится возможным, благодаря водородным связям между группами пептидов одной цепи с такими же группами другой цепи. Если брать во внимание конфигурацию такой структуры, то она может быть:
- Спирального типа, такое название произошло, благодаря своеобразной форме.
- Слоисто-складчатого типа.
Если говорить о спиральной группе, то это такая белковая структура, которая сформирована в форме спирали, которая образуется, не выходя за пределы одной цепи полипептидного типа. Если говорить о внешнем виде, то она во многом схожа с обычной электрической спиралью, которая есть в плитке, работающей на электричестве.
Что касается слоисто-складчатой структуры, то здесь цепь отличается изогнутой конфигурацией, её формирование осуществляется на основе связей водородного типа, причем, здесь все ограничивается пределами одного участка конкретной цепи.
Четвертичная структура
Третичная структура
Разные способы изображения трёхмерной структуры белка на примере триозофосфатизомеразы. Слева – «стержневая» модель, с изображением всех атомов и связей между ними; цветами показаны элементы. В середине –мотив укладки. Справа – контактная поверхность белка, построенная с учётом ван-дер-ваальсовых радиусов атомов; цветами показаны особенности активности участков
Третичная структура – пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:
– ковалентные связи (между двумя остатками цистеина – дисульфидные мостики);
– ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;
– водородные связи;
– гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула сворачивается так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.
Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) – взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.
https://ru.wikipedia.org/wiki/Белки
Пептидная связь – основные параметры и особенности
Пептидная связь – вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (– NH 2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (– СООН) другой аминокислоты.
Из двух аминокислот (1) и (2) образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме рибосома генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки. Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» для белка, отличаются радикалом R.
Как и в случае любых амидов, в пептидной связи за счет резонанса канонических структур связь C-N между углеродом карбонильной группы и атомом азота частично имеет характер двойной:
Это проявляется, в частности, в уменьшении её длины до 1,33 ангстрема:
Это обусловливает следующие свойства:
– 4 атома связи (C, N, O и H) и 2 α-углерода находятся в одной плоскости. R-группы аминокислот и водороды при α-углеродах находятся вне этой плоскости.
– H и O в пептидной связи, а также α-углероды двух аминокислот транс-ориентированы (транс-изомер более устойчив). В случае L-аминокислот, что имеет место во всех природных белках и пептидах, R-группы также транс-ориентированы.
– Вращение вокруг связи C-N затруднено, возможно вращение вокруг С-С связи.
Для обнаружения белков и пептидов, а также их количественного определения в растворе используют биуретовую реакцию.
https://ru.wikipedia.org/wiki/Пептидная связь
Литература:
1) Альбертс Б., Брей Д., Льюис Дж. и др. Молекулярная биология клетки. В 3 томах. – М.: Мир, 1994.
2) Ленинджер А. Основы биохимии. В 3 томах. – М.: Мир, 1985.
3) Страйер Л. Биохимия. В 3 томах. – М.: Мир, 1984.
1.3. Аминокислоты - структурные мономеры белков. Строение, номенклатура, классификация и свойства аминокислот.
Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты) – органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.
